有關GTP酶的新研究挑戰經典的mRNA翻譯模型:
      一項發表在6月27日的Journal of Biology上的研究挑戰了人們對mRNA轉錄成蛋白質的經典理解。這項新研究揭示出EF-G（便利tRNA在細菌中的易位的GTP酶）進入到結合了一種與先前認為的鳥嘌呤核苷（GTP）不同的核苷（GDP）的核糖體中。這種核糖體本身就好像是鳥嘌呤核苷交換因子，而不是先前假設的、未經證實的一些因子。這些發現質疑了RNA易位的經典模型。
        根據教科書上的模型，EF-G通過將GTP帶入核糖體并將其水解成GDP，從而為翻譯過程中的易位提供所需能量。
         瑞典烏普薩拉大學的Andrei Zavialov、Vasili Hauryliuk 和Måns Ehrenberg進行了一種重要的純化步驟，以確保他們的GTP沒有受到GDP的污染。接著，他們檢測了EF-G對GTP和GDP的親和力。他們的結果強有力地表明EF-G在細胞質中與GDP結合并且其與前易位復合體（由核糖體、tRNA和mRNA鏈構成）結合形成一種EF-G-GDP復合體。然后，核糖體本身似乎能充當一種GTP交換因子將GDP換成GTP，從而導致核糖體結構的變化。這會觸發mRNA的局部易位（在GTP水解后完成）。
         這些結果表明核糖體起到了一種前所未知的雙重作用：鳥嘌呤核苷交換因子和GTP酶活化蛋白。之后，EF-G與GDP結合在一起從核糖體上脫落下來，并為其他核糖體的再次利用做準備。
         這些發現在本質上與所有先前的模型不同，而且這也代表了人們在了解蛋白質合成和基因表達中的一個基本機制——易位。RNA翻譯是一種高度保守的機制，并且這些利用細菌系統得出的結果還可能用于更的生物體.